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【摘 要】本研究构建了两种高效表达可溶性重组蛋白的原核表达载体。一种载体由HisSUMO序列与pET30a（＋）载体连接而成（命名为HisSUMO Express），表达的融合蛋白用Ni-NTA纯化，用SUMO蛋白酶I切割后可获得不留任何残基的重组蛋白。SUMO-蛋白酶I价格较责，为减少表达蛋白的成本，第二种载体即在His—SUMO和目的序列之间加入羟胺切割位点（命名为HisSUMO Economic）。在HisSUMO Economic中表达的融合蛋白用Ni—NTA纯化，羟胺液切割后可获得仅留一个甘氨酸残基的重组蛋白。以在常规表达载体中难以表达的鼠源成纤维细胞生长因子-21（mFGF-21）为例，经葡萄糖消耗实验检测其活性，验证两种表达载体的效果。结果表明mFGF-21在两种载体中均获得了高效表达，融合蛋白占菌体总蛋白的40％以上，Ni-NTA纯化后的融合蛋白分别利用羟胺切割液和SUMO蛋白酶I切割，纯化的mFGF-21成熟蛋白回收量约为54mg／L，回收率约为6％。经两种载体表达后的mFGF-21蛋白均具有生物学活性，可促进脂肪细胞消耗葡萄糖，为进一步研究提供了基础。